PERAN
ENZIM AMYLASE PADA SUHU YANG BERBEDA
LAPORAN
Diajukan sebagai salah
satu syarat untuk memenuhi tugas
laporan praktikum
Fisiologi Hewan yang
diampu oleh Siti Nurkamilah,S.Pd.
Disusun
Oleh:
1. Mina Aropah (12541041)
2.
Nelsa Fitriani (12541043)
3. Tri Harjayanti (12541046)
4. Syifa Sofiah
Ramdiani (12541050 )
5. Sentia Hendra Noer
Fitri (12541052 )
BIOLOGI
3 B
SEKOLAH
TINGGI KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN (STKIP) GARUT
2014
LAPORAN
HASIL PRAKTIKUM FISIOLOGI HEWAN
A. TUJUAN
Untuk mengetahui peran
enzim amylase pada suhu yang berbeda
B. Alat
dan bahan
o Alat
-
Gelas Kimia
-
Tabung Reaksi
-
Tabung Ukur
-
Termometer
-
Pipet Tetes
-
Kaki Tiga
-
Spirtus
-
Kain kasa
-
Rak tabung Reaksi
-
Penjepit
-
Abes
o Bahan
-
Air Luda/ Saliva
-
Amilum
-
Benedict
-
Air
C. Langkah
Kerja
1. Pertama
siapkan alat-alat dan bahan yang akan gunakana, kemudian siapkan 3 gelas kimia
di isi dengan air 100ml, lalu siapkan dulu saliva kedalam gelas kimia yang
terpisah 50 ml, ketika saliva sudah terkumpul
kemudian lakukan penyaringan menggunakan kain kasa.
2. Siapkan
6 tabung reaksi kemudian tiap masing-masing tabung reaksi di isi dengan Amilum
sebanyak 5 ml. Kemudian diamkan selama 5 menit setelah 5 menit masukan air
ludah kedalam tabung reaksi sebanyak 15 tetes tiap masing-masing tabung reaksi.
3. Nyalakan
spirtus untuk proses pemanasan air, lalu 3 gelas kimia yang berisi air, diberi
perlakukan berbeda, gelas kimia pertama diamkan dalam suhu 24 oC
dengan keadaan suhu di sekitar ruangan , gelas kimia kedua di panaskan dalam
suhu 37-38oC di atas api pembakaran api sepirtus, kemudian gelas
kimia ketiga dipanaskan di atas api pembakaran spirtus tetapi dengan keadaan
suhu >80o C.
4. 3
gelas kimia yang sudah di siapkan pada suhu yang berbeda tadi masing-masing di
masukan dua tabung reaksi yang berisi amilum, gelas kimia pertama 24oC,
yang kedua 37-38oC dan yang ketiga >80oC lalu diamkan
selama 5 menit.
5. Setelah
didiamkan selama 5 menit masing-masing 6 tabung reaksi yang berada di dalam 3
gelas kimia itu dimasukan 2 tetes benedict dan dilakukan selama setiap 5 menit
sekali sebanyak 10 sekali sampai terjadinya perubahan warna bening tiap tabung
reaksi yang berada di dalam gelas kimia dengan suhu yang berbeda.
D. Landasan
Teori
Enzim adalah sekelompok protein yang
berfungsi sebagai katalisator untuk berbagai reaksi kimia dalam sistem
biologik. Hampir tiap reaksi kimia dalam sistem biologis dikatalisis oleh
enzim. Sintesis enzim terjadi didalam sel dan sebagian besar enzim dapat
diekstraksi dari sel tanpa merusak fungsinya (Sadikin, 2001).
Kepentingan medis enzim. Enzim
terdistribusi di tempat-tempat tertentu didalam sel, kurang lebih sesuai dengan
golongan dan fungsinya. Sebagai contoh, enzim-enzim yang berperan dalam
sintesis dan reparasi DNA terdapat di dalam inti sel yang mengkatalisasi
berbagai reaksi yang menghasilkan energi secara aerob terletak di dalam
mitokondria. Enzim yang berhubungan dengan biosintesis protein berada bersama
ribosom. Dengan demikian reaksi kimia dalam sel berjalan sangat terarah dan
efisien (Sadikin, 2001).
Ada penyakit yang disebabkan oleh
abnormalitas sintesis enzim tertentu, misalnya pada efisiensi enzim glukosa
6/fosfat dehidrogenase (G6PDH/G6PD). Sel darah merah penderita defisiensi G6PDH
ini sangat rentang terhadap pembebanan oksidatif, misalnya pada pemakian obat
analgetik tertentu dan obat anti/malaria. Pada pemakaian obat-obatan tersebut
dapat terjadi hemolisis intrafaskuler (Sadikin, 2001).
Analisis enzim dalam serum pada
dasarnya dapat dipakai untuk diaknosis berbagai penyakit. Dasar penggunaan
enzim sebagai penunjang diaknosis ialah bahwa pada hakekatnya, sebagian besar
enzim terdapat dan bekerja dalam sel dan bahwa enzim tertentu dibuat dalam
jumlah besar oleh jaringan tertentu. Karena itu enzim intrasel seharusnya tidak
ditemukan dalam serum dan bila ditemukan, berarti sel yang membuatnya mengalami
disentegrasi. Bila enzim diukur dalam serum terutama di buat oleh jaringan atau
organ tertentu, maka peningkatan aktivitas dalam serum menunujukkan adanya
kerusakan pada jaringan atau organ tersebut (Sadikin, 2001).
Semua enzim pada hakikatnya adalah
protein. Beberapa diantaranya mempunyai struktur yang sederhana, sedangkan
sebagaian besar lainnya memiliki strruktur rumit. Namun, kebanyakan enzim baru
berfungsi sebagai katalis apabila disertai zat yang bukan protein, yang disebut
kofator. Suatu kafator dapat berupa ion logam sederhana seperti Fe2+ atau Cu2+,
tetapi dapat pula berupa molekul organik kompleks yang disebut koenzim. Bagian
protein dari enzim disebut apoenzim. Kemudian, gabungan apoenzim dan
kofaktornya sehingga enzim menjadi aktif disebut holoenzim (Sirajuddin, 2011).
Sebagian besar protein dicerna
menjadi asam amino, selebihnya menjadi tripeptida dan dipeptida. Pencernaan
atau hidrolisis protein di mulai di dalam lambung. Asam klorida lambung membuka
gulungan protein (proses denaturasi), sehingga enzim pencernaan dapat memecah
ikatan peptida. Asam klorida mengubah enzim pepsinogen tidak aktif yang
dikeluarkan oleh mukosa lambung menjadi bentuk aktif pepsin. Makanan hanya
sebentar berada di dalam lambung, pencernaan protein hanya terjadi hingga di
bentuknya campuran polipeptida, protese dan pepton (Yuniastuti, 2007).
Ludah adalah cairan kental yang
diproduksi oleh kelenjar ludah. Kelenjar-kelenjar ludah tersebut terletak di
bawah lidah, daerah otot pipi dan di daerah dekat langit-langit. Air ludah
99,5% terdiri dari air. Sisanya bermacam-macam. Ada zat-zat seperti kalsium (
zat kapur), fosfor, natrium, magnesium dan lain-lain. Di samping itu juga
terdapat mucin, amylase, enzim-enzim, bahkan golongan darah, lemak, zat tepung,
vitamin juga dan sebagainya (Machfoedz, 2008).
Mucin adalah bahan yang dapat
menyebabkan sifat air menjadikental, licin. Amilase adalah enzim yang dapat
memecah (mencerna) zat tepung hidro karbon (nasi, roti, singkong, jagung,
terigu, sagu, dan lain-lain) menjadi zat tepung lain yang lebih halus dengan
tujuan mencernanya, sehingga nantinya dapat diserap oleh dinding usus halus.
Hidro karbon seperti nasi, roti, singkong, jagung, terigu, sagu, dan lain-lain
itu dalam ilmu kimia susunannya disebut polisakarida. Setelah dicerna oleh
amilase akan berubah manjadi disakarida, yakni zat tepung yang susunan kimianya
lebih sederhana. Bila masuk lambung dan usus akan dicerna lagi menjadi lebih
sederhana lagi, menjadi monosakarida, yakni glukosa atau zat gula darah. Itulah
sebabnya jika kita makan singkong, dikunya agak lama, akan terasa manis. Hal
ini disebabkan karena zat tepung bila dicerna oleh amilase akan menjadi zat
yang makin manis rasanya (Machfoedz, 2008).
Enzim adalah
bahan yang dapat atau memang bertugas untuk mempercepat suatu reaksi bahan
seperti halnya memecah bahan tertentu menjadi bahan lain secara kimia,
sedangkan enzim itu sendiri tidak berubah dari aslinya. Enzim-enzim lainnya
adalah lisozime, lipase, esterase, dan lain-lain. Istimewa lisozime dapat
membunuh kuman, sebab enzim ini akan memecah atau merusak dinding sel bakteri
atau kuman itu, sehingga dinding sel itu mengalami lisis atau hancur
(Machfoedz, 2008).
Pencernaan protein dilanjutkan di
dalam usus halus oleh campuran enzim protase. Pankreas mengeluarkan cairan yang
bersifat sedikit basa dan mengandung berbagai prekursor protase, seperti
tripsinogen, kimotripsinogen, prokarboksipeptidase, dan proelastase.
Enzim-enzim ini menghidrolisis ikatan peptida tertentu. Sentuhan kimus terhadap
mukosa usus halus merangsang dikeluarkannya enzim enterokinase yang mengubah
tripsinogen tidak aktif yang berasal dari pankreas menjadi tripsin aktif.
Perubahan ini juga dilakukan oleh tripsin sendiri secara otokatalitik. Di
samping itu tripsin dapat mengaktifkan enzim-enzim proteolitik lain berasal
dari pankreas. Kimotripsinogen diubah menjadi beberapa jenis kimotripsin aktif,
prokarboksipeptidase dan proelastase diubah menjadi karboksipeptidase dan elastase
aktif. Enzim-enzim pankreas ini memecah protein dari polipeptida menjadi
peptida lebih pendek, yaitu tripeptida, dipeptida, dan sebagian menjadi asam
amino (Yuniastuti, 2007).
Fungsi suatu enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi.seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energi aktivitas suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada pula yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (eksergonik) (Poedjiadi, 1994).
Fungsi suatu enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi.seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energi aktivitas suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada pula yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (eksergonik) (Poedjiadi, 1994).
Telah dijelaskan
bahwa enzim mepunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada satu reaksi saja. Untuk
dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak
anatara enzim dengan substrat. Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar
daripada substrat. Oleh karena itu tidak seluruh bagian enzim dapat berhubungan
dengan substrat. Hubungan antara substrat dengan enzim hanya terjadi pada
bagian atau tempat tertentu saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan
atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif (active site). Hubungan hanya
mungkin terjadi apabila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat menampung
substrat. Apabila substrat mempunyaibentuk atau konfirmasi lain, maka tidak
dapat ditampung pada bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak
dapat berfungsi terhadap substrat. Ini adalah penjelasan mengapa tiap enzim
mempunyai kekhasan terhadap substrat tertentu (Poedjiadi, 1994).
Hubungan atau
kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks
enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat
sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi
(Poedjiadi, 1994).
Pada suatu percobaan hidrolisis
sukrosa menjadi glukosa dan fruktosa oleh enzim, ternyatra bahwa pada
konsentrasi sukrosa. Namun pada konsentrasi tinggi, kecepatan reaksinya tidak
lagi tergantung pada konsentrasi sukrosa. Jadi pada konsentarsi tinggi,
kecepatan reaksi tidak dipengaruhi lagi oleh pertambahan konsentrasi. Ini
menunjukkan bahwa enzim seolah-oleh telah jenuh dengan substrat, artinya tidak
dapat lagi menampung substrat. Untuk menerangkan keadaan ini Leonor Michaelis
dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan suatu hipotesis bahwa dalam reaksi
enzim terjadi lebih dahulu kompleks enzim substrat yang kemudian menghasilkan
hasil reaksi dan enzim kembali (Poedjiadi, 1994).
Setiap enzim mempunyai suhu optimum,
yaitu suhu di mana enzim memiliki aktivitas maksimal. Enzim di dalam tubuh
manusia mempunyai suhu optimal sekitar 370C. di bawah atau di atas suhu
optimum, aktivitas enzim menurun. Suhu mendekati titik beku tidak merusak
enzim, tetapi enzim tidak aktif. Jika suhu di naikkan, maka aktivitas enzim
meningkat. Namun, kenaikan suhu yang cukup beasr dapat menyebabkan enzim
mengalami denaturasi dan mematikan aktivitas katalisisnya. Sebagian besar enzim
mengalami denaturasi pada suhu di atas 600C (Sirajuddin, 2011).
Pada konsentrasi substrat tertentu,
bertambahnya konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis.
Dengan kata lain, kecepatan reaksi enzimatis (V) berbanding lurus dengan
konsentrasi enzim (E) sampai batas tertentu, sehingga reaksi mengalami
kesetimbangan. Pada saat setimbang, peningkatan konsentrasi enzim sudah tidak
berpengaruh (Sirajuddin, 2011).
Pada konsentarsi enzim yang tetap,
peningkatan konsentarsi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi enzimatis
sampai mencapai kecepatan maksimum (Vmaks) yang tetap. Pada titik maksimum,
semua enzim telah jenuh dengan substrat, sehingga penambahan substrat sudah
tidak akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatis (Sirajuddin, 2011).
Kespesifikan enzim dibedakan dalam
kespesifikan optik dan gugus. Kespesifikan optik tampak pada enzim-enzim yang
bekerja terhadap karbohidrat. Umumnya enzim-enzim ini hanya bekerja terhadap
karbohidrat isomer D dan bukan L. sebaliknya enzim-enzim yang bekerja terhadap
asam amino dan protein hanya bekerja pada asam amino L dan bukan pada isomer
D.kespesifikan gugus menunjukkan bahwa enzim hanya dapat bekerja terhadap gugus
tertentu. Enzim alkohol dehidrogenase tidak dapat mengkatalisis reaksi
dehidrogenasi pada senyawa bukan alkohol (Sadikin, 2001).
E. Hasil
Pengamatan
No.
|
waktu
|
Perubahan
Warna
|
|||||
24oC
|
37-38oC
|
>80oC
|
|||||
5 menit awal
|
+ + + +
|
+ + + +
|
+ + + +
|
+ + + +
|
+ + + +
|
+ + + +
|
|
1
|
5 m1
|
+ + + +
|
+ + + +
|
+ + + +
|
+ + + +
|
+ + + +
|
+ + + +
|
2
|
5 m2
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
3
|
5 m3
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
4
|
5 m4
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
5
|
5 m5
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
6
|
5 m6
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
7
|
5 m7
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
8
|
5 m8
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
9
|
5 m9
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
+ + +
|
10
|
5 m10
|
+ + +
|
+ + +
|
+ +
|
+ +
|
+ + +
|
+ + +
|
Keterangan:
1) Suhu
24oC
Pada 5 menit awal, 5 menit pertama dan 5
menit ke-2, kedua tabung reaksi berwarna biru pekat.
5 menit ke-3 sampai ke-10 terjadi
perubahan warna menjadi biru muda dan tidak terjadi perubahan warna yang
signifikan.
2) Suhu
37-38oC
Pada 5 menit awal warnanya biru muda yang pekat, selanjutnya
dipanaskan pada 5 menit pertama warnaya tetap, kemudian pada 5 menit ke-2
terjadi perubahan warna biru menjadi pudar sampai ke 10 kali warna tetap menjadi warna
biru muda.
3) Suhu
>80oC
5 menit awal kedua tabung berwarna biru
dibawah dan putih diatas,
5 menit pertama tidak terjadi perubahan
warna masih tetap seperti semula
5 menit kedua, terjadi perubahan warna
menjadi biru muda dan agak bening, terdapat gumpalan.
5 menit ketiga, wrna biru berada dibawah
dan terdapat warna agak hijau diatas, terjadi perubahan warna gumpalan menjadi
kecoklatn.
5 menit keempat, warna biru tetap berada
dibawah dan hijau diatas, sedikit gumpalan coklat.
5 menit kelima, warna biru mulai memudar
hamper semua warnanya hijau.
5 menit keenam, sedikit warna biru
dibawah dn warna hijau pudar diatas, terjadi perubagian warna menjadi 2 bagian,
bagian pertama berwarna kuning dan bagian dua berwarna coklat.
5 menit ketujuh, warnanya menjadi biru
muda dan gumpalannya berada ditengah.
5 menit ke 8 sampai ke-10, warnanya sama
yaitu berwarna biru gumpalannya terdapat dibawah dan ditengah.
F. Pembahasan
Setelah
dilakukan pemanasan dengan diberikan perlakuan yang berbeda-beda, keenam tabung
reaksi tersebut tidak menunjukan warna bening baik paada suhu 24oC,
maupun pada suhu 37-38oC, sedangkan pada suhu 80oC sudah
pasti tidak akan terjadi perubahanwarna menjadi bening karena pada suhu
tersebut enzim akan rusak akibat suhu terlalu tinggi, dan suhu enzim normal
adalah 30-40oC, dimana warna bening tersebut menjadi indikator adanya
kandungan enzim amilase pada saliva. Hal tersebut dapat disebabkan oleh
beberapa faktor, seperti tidak higenisnya alat-alat yang digunakan, penetesan
cairan yang berlebih, kekeliruan pada saat melakukan prosedur kerja.
Kesimpulan
Berdasarkan hasil pengamatan yang kami lakukan, kami
dapat menarik kesimpulan bahwa kerja enzim dipengaruhi oleh suhu. Semakin
tinggi suhunya maka akan semakin membuat enzim tersebut rusak dan tidak dapat berfungsi. Enzim dapat
bekerja dengan baik pada suhu 30-40oC.
Daftar
Pustaka
Machfoedz, Ircham. 2008. Gigi dan Mulut. Fitramaya, Yogyakarta.
Poedjiadi, A. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Prees, Jakarta.
Sadikin, Mohammad, dkk. 2001. Biokimia Eksperimen Laboratorium.
Widya Medika, Jakarta.
Sirajuddin, Saifuddin. 2011. Penuntun Pratikum Biokimia. UNHAS, Makassar.
Yuniastuti, Ari. 2007. Gizi dan Kesehatan. Graha Ilmu, Yogyakarta.
LAMPIRAN GAMBAR
1.
SUHU > 80oC
2.
SUHU 37-38oCO
3.
SUHU 24oC
Tidak ada komentar:
Posting Komentar